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▲ 사진=픽사베이

알츠하이머병의 원인으로 지목돼온 핵심 단백질 두 가지가 실제로는 서로 소통하며 독성을 낮출 수 있다는 사실이 국내 연구진에 의해 처음으로 확인됐다. 이번 발견은 알츠하이머병의 발병 원리를 새롭게 설명할 수 있는 단서를 제공해 치료제 개발과 조기 진단법 연구에 큰 전환점을 가져올 것으로 기대된다.

KAIST 임미희 화학과 교수 연구팀은 한국기초과학지원연구원(KBSI), 한국과학기술연구원(KIST)과 공동으로 진행한 연구에서, 알츠하이머병 환자의 뇌에서 비정상적으로 쌓이는 두 단백질 ‘타우’와 ‘아밀로이드 베타’가 직접 결합해 서로의 성질을 바꾼다는 사실을 분자 수준에서 규명했다고 24일 밝혔다. 연구 결과는 세계적 학술지 네이처 케미컬 바이올로지(Nature Chemical Biology) 온라인판에 22일 게재됐다.

알츠하이머 환자의 뇌에서는 보통 신경세포 안에 ‘타우’ 단백질이 뭉쳐 신경섬유 다발을 만들고, 세포 밖에는 ‘아밀로이드 베타’ 단백질이 덩어리처럼 쌓여 ‘노인성 반점’을 형성한다. 기존 연구들은 이들이 각각 따로 축적된다고 봤지만, 이번 연구는 두 단백질이 직접 붙어 복합체를 형성하고, 이 과정에서 아밀로이드 베타의 독성을 낮추는 방향으로 응집을 변화시킨다는 사실을 처음으로 증명했다.

실험에 따르면, 타우 단백질이 아밀로이드 베타와 결합하면 원래는 딱딱하고 독성이 강한 형태로 뭉치던 아밀로이드 베타가 덜 단단하고 상대적으로 무해한 형태로 쌓였다. 즉, 타우가 ‘조절자’ 역할을 하면서 아밀로이드 베타의 위험성을 완화시킨 것이다.

또 연구팀은 타우 단백질의 성질, 즉 물과 잘 섞이는 성질(친수성)과 피하는 성질(소수성)의 균형이 아밀로이드 베타와 안정적으로 결합할 수 있는 핵심 요인임을 밝혀냈다. 이 균형이 맞아야 두 단백질의 상호작용이 원활해지고 독성이 줄어드는 것이다.

임미희 교수는 “타우 단백질을 단순히 병을 악화시키는 원인으로만 볼 수 없게 됐다”며 “오히려 아밀로이드 베타의 독성을 줄일 수 있는 잠재적 기능이 있다는 점에서 새로운 치료 전략을 제시할 수 있다”고 설명했다.

이영호 KBSI 책임연구원도 “알츠하이머병뿐 아니라 파킨슨병처럼 단백질 응집이 핵심 원인인 다른 신경질환 연구에도 중요한 단서가 될 것”이라고 강조했다.